Hayvan kas dokularındaki, memelilerde doğal olarak bulunan myoglobin proteininin ekspresyon (ifadelenme) seviyeleri (genlerden protein sentezlenmesi) ve E. Coli ( Escherichia coli )'nin ekspresyon seviyeleri farklıdır. Bu farklılık ve çeşitliliği incelemek üzere, Houston'daki Rice University'den araştırmacılar The Journal of Biological Chemistry'da yayımlanan bir çalışmada, holoMyoglobin proteinin ekspresyonunu belirleyen faktörlerin sayısal (niceliksel) analizlerini gerçekleştirmek üzere buğday embriyosunda translasyon (çevrim; mRNA'ya göre tRNA sentezi) tahlili ve in vitro (laboratuvar ortamında tüpte) transkripsiyon (yazım; ilgili gen için DNA'dan mRNA yapımı) uygulandı.
Araştırmacılar kontrollü bir karşılaştırma yapabilmek için, iki kara ve dört derin-dalgıç olan su memelisinde doğal olarak bulunan myoglobin proteinleri ve üç ayrı mutant* (aynı proteinin bir histidin aminoasiti için mutant versiyonu) canlının proteinleri ile ilgili bilgilerle (yapısal ve dizilimsel) kütüphane oluşturuldu.
Hücre dışı ve canlı vücutta ayrı ayrı gerçekleşen süreçlerde holo-myoglobin (ve mutantları) çeşitlerinin ekspresyon seviyeleri ile apoglobin kararlılıkları arasında birbirine paralel bir ilişki tespit edildi. Araştırmanın sonuçları niceliksel olarak derinlere dalabilen memelilerin, kara canlıları ile karşılaştırıldığında kararlı myoglobin çeşitlerini daha yüksek seviyelerde bulundurduğunu gösteriyor. Aynı sebepten ötürü balinaların etlerinin çok koyu renkli olduğu da biliniyor.
Araştırmacılar tarafından gerçekleştirilen teorik analizde ise, son protein şeklini almamış (unfolded) apomyoglobin protein birikiminin yüksek oranda görüldüğü noktalarda holomyoglobin ve diğer demir içeren kan proteinlerinin ekspresyon seviyelerinde düşüklük gözlemlendi.
Mutant ve normal proteinlerin, çeşitlerinin ve apo hallerinin tüm canlı içi ve dışı gen ekspresyonu ve ara süreçleri verileri ileri araştırmalarda daha kullanılabilir bir sentetik kan üretimini sağlayabilecek bilgiler elde edildi. Myoglobin, yapısal çeşitleri ile en verimli üretimin gerçekleştirilmesini kolaylaştıracak gibi görünüyor.
Mutant* - Buradaki mutasyonun oluşturulma amacı son halini almamış (apoglobin) globin proteinini kararlı kılmak - quaternery yapı denen son protein şeklinin oluşmasını - engellemektir.
Kaynak : Protein Structure and Folding - Molecular Biophysics - Papers of the Week:Stability of Myoglobin Influences Its Expression Level♦: Apoglobin Stability Is the Major Factor Governing both Cell-free and in VivoExpression of HolomyoglobinJ. Biol. Chem. 2015 290: 23496. doi:10.1074/jbc.P115.672204
Araştırmacılar kontrollü bir karşılaştırma yapabilmek için, iki kara ve dört derin-dalgıç olan su memelisinde doğal olarak bulunan myoglobin proteinleri ve üç ayrı mutant* (aynı proteinin bir histidin aminoasiti için mutant versiyonu) canlının proteinleri ile ilgili bilgilerle (yapısal ve dizilimsel) kütüphane oluşturuldu.
Hücre dışı ve canlı vücutta ayrı ayrı gerçekleşen süreçlerde holo-myoglobin (ve mutantları) çeşitlerinin ekspresyon seviyeleri ile apoglobin kararlılıkları arasında birbirine paralel bir ilişki tespit edildi. Araştırmanın sonuçları niceliksel olarak derinlere dalabilen memelilerin, kara canlıları ile karşılaştırıldığında kararlı myoglobin çeşitlerini daha yüksek seviyelerde bulundurduğunu gösteriyor. Aynı sebepten ötürü balinaların etlerinin çok koyu renkli olduğu da biliniyor.
Araştırmacılar tarafından gerçekleştirilen teorik analizde ise, son protein şeklini almamış (unfolded) apomyoglobin protein birikiminin yüksek oranda görüldüğü noktalarda holomyoglobin ve diğer demir içeren kan proteinlerinin ekspresyon seviyelerinde düşüklük gözlemlendi.
Mutant ve normal proteinlerin, çeşitlerinin ve apo hallerinin tüm canlı içi ve dışı gen ekspresyonu ve ara süreçleri verileri ileri araştırmalarda daha kullanılabilir bir sentetik kan üretimini sağlayabilecek bilgiler elde edildi. Myoglobin, yapısal çeşitleri ile en verimli üretimin gerçekleştirilmesini kolaylaştıracak gibi görünüyor.
Mutant* - Buradaki mutasyonun oluşturulma amacı son halini almamış (apoglobin) globin proteinini kararlı kılmak - quaternery yapı denen son protein şeklinin oluşmasını - engellemektir.
Kaynak : Protein Structure and Folding - Molecular Biophysics - Papers of the Week:Stability of Myoglobin Influences Its Expression Level♦: Apoglobin Stability Is the Major Factor Governing both Cell-free and in VivoExpression of HolomyoglobinJ. Biol. Chem. 2015 290: 23496. doi:10.1074/jbc.P115.672204
Kaynak ve İleri Okuma
Etiket
Projelerimizde bize destek olmak ister misiniz?
Dilediğiniz miktarda aylık veya tek seferlik bağış yapabilirsiniz.
Destek Ol
Yorum Yap (0)
Bunlar da İlginizi Çekebilir

15 Ocak 2017
Orkalar Neden Menopoza Girer?

17 Kasım 2016
Deniz Gergedanları Ekolokasyon Konusunda Çok İyi

10 Haziran 2017
Balinalar Nasıl “Dev” Haline Geldi?
11 Ocak 2015
Uzun Yaşamın Sırrı Balinalarda mı?

26 Haziran 2016
Suyun Geri Çağrısı: Denize Doğru Memeli Evrimsel Geçişleri

17 Kasım 2018
Körfez Muturu Vakita, Soy Tükenişinden Kurtulabilir

05 Mayıs 2015
Balinalar Esnek Sinirlere Sahip

11 Mart 2015
Tarihin En Güçlü Isırığı